ఇండెక్స్ చేయబడింది
  • అకడమిక్ జర్నల్స్ డేటాబేస్
  • జెనామిక్స్ జర్నల్‌సీక్
  • అకడమిక్ కీలు
  • JournalTOCలు
  • చైనా నేషనల్ నాలెడ్జ్ ఇన్‌ఫ్రాస్ట్రక్చర్ (CNKI)
  • స్కిమాగో
  • వ్యవసాయంలో గ్లోబల్ ఆన్‌లైన్ పరిశోధనకు యాక్సెస్ (AGORA)
  • ఎలక్ట్రానిక్ జర్నల్స్ లైబ్రరీ
  • RefSeek
  • రీసెర్చ్ జర్నల్ ఇండెక్సింగ్ డైరెక్టరీ (DRJI)
  • హమ్దార్డ్ విశ్వవిద్యాలయం
  • EBSCO AZ
  • OCLC- వరల్డ్ క్యాట్
  • SWB ఆన్‌లైన్ కేటలాగ్
  • వర్చువల్ లైబ్రరీ ఆఫ్ బయాలజీ (విఫాబియో)
  • పబ్లోన్స్
  • మియార్
  • యూనివర్సిటీ గ్రాంట్స్ కమిషన్
  • జెనీవా ఫౌండేషన్ ఫర్ మెడికల్ ఎడ్యుకేషన్ అండ్ రీసెర్చ్
  • యూరో పబ్
  • గూగుల్ స్కాలర్
ఈ పేజీని భాగస్వామ్యం చేయండి
జర్నల్ ఫ్లైయర్
Flyer image

నైరూప్య

Purification and Characterization of Superoxide Dismutase Isolated From Sewage Isolated E. coli

Petkar Medha B, Dr. Pillai Meena M, Kulkarni Amarja A, Bondre Sushma H and Dr KRSS Rao

Superoxide dismutase (SOD), which plays a very important role in protecting organisms from oxygen toxicity, has therapeutic importance. It was purified from sewage isolated E. coli and characterized. Eukaryotic cells also produce SOD but culturing and maintenance of eukaryotic cells for production of SOD is costly as well as difficult. Using prokaryotic cells i.e. bacteria, production cost can be reduced. A rich bacterial source was identified. Bacterial membrane was ruptured in the presence of lysozyme and glass bead. Following ammonium sulphate precipitation, SOD-containing solution was applied to DEAE-cellulose and then Sephadex G- 75 gel columns. SOD was purified 63.91-fold with a specific activity of 3835U/ mg. The molecular weight was estimated to be 35.713 kDa by SDSPAGE gel. Maximum SOD activity was observed between pH 7.0 to 7.5 at temperature range 37–50ºC. This enzyme has fair thermal stability. The enzyme was found to be stable in presence of 1% salt only. The activity found to be gradually reduced approximately 50% at higher concentrations. It was totally inactivated above 9% salt concentration.