ఇండెక్స్ చేయబడింది
  • J గేట్ తెరవండి
  • జెనామిక్స్ జర్నల్‌సీక్
  • అకడమిక్ కీలు
  • JournalTOCలు
  • పరిశోధన బైబిల్
  • ఉల్రిచ్ పీరియాడికల్స్ డైరెక్టరీ
  • వ్యవసాయంలో గ్లోబల్ ఆన్‌లైన్ పరిశోధనకు యాక్సెస్ (AGORA)
  • ఎలక్ట్రానిక్ జర్నల్స్ లైబ్రరీ
  • RefSeek
  • హమ్దార్డ్ విశ్వవిద్యాలయం
  • EBSCO AZ
  • OCLC- వరల్డ్ క్యాట్
  • SWB ఆన్‌లైన్ కేటలాగ్
  • వర్చువల్ లైబ్రరీ ఆఫ్ బయాలజీ (విఫాబియో)
  • పబ్లోన్స్
  • మియార్
  • జెనీవా ఫౌండేషన్ ఫర్ మెడికల్ ఎడ్యుకేషన్ అండ్ రీసెర్చ్
  • యూరో పబ్
  • గూగుల్ స్కాలర్
ఈ పేజీని భాగస్వామ్యం చేయండి
జర్నల్ ఫ్లైయర్
Flyer image

నైరూప్య

Lactate Racemization and Beyond

Benoit Desguin*

Enzymatic racemization of lactate has been reported in several bacterial species, including Lactobacillus species. The role of lactate racemase (Lar) is still a matter of debate and is probably dependent if the species in which it is found is a lactate producer, a lactate consumer, or both. A transcriptomic experiment revealed the involvement of two operons of 9 genes in lactate racemization in L. plantarum: the larR (MN) QO and the larABCDE operons. The lactate racemase, LarA, has been shown to harbour a tethered nickel pincer complex, which we call Nickel Pincer Nucleotide or NPN in this review. This cofactor seems well adapted to catalyse lactate racemisation by a hydride transfer mechanism. The cofactor is synthesized from nicotinic acid adenine dinucleotide by the NPN biosynthetic enzymes: LarB, LarC, and LarE. LarD is an aquaglyceroporin, LarR a transcriptional regulator, and Lar (MN) QO a three-component nickel transporter. Lactate racemase gene was reported to be widespread in bacterial and archaeal genomes. We suggest that many other enzymatic functions are present in the LarA superfamily of enzymes in addition to lactate racemization.

నిరాకరణ: ఈ సారాంశం ఆర్టిఫిషియల్ ఇంటెలిజెన్స్ టూల్