ఇండెక్స్ చేయబడింది
  • J గేట్ తెరవండి
  • జెనామిక్స్ జర్నల్‌సీక్
  • అకడమిక్ కీలు
  • JournalTOCలు
  • CiteFactor
  • ఉల్రిచ్ పీరియాడికల్స్ డైరెక్టరీ
  • వ్యవసాయంలో గ్లోబల్ ఆన్‌లైన్ పరిశోధనకు యాక్సెస్ (AGORA)
  • ఎలక్ట్రానిక్ జర్నల్స్ లైబ్రరీ
  • సెంటర్ ఫర్ అగ్రికల్చర్ అండ్ బయోసైన్సెస్ ఇంటర్నేషనల్ (CABI)
  • RefSeek
  • రీసెర్చ్ జర్నల్ ఇండెక్సింగ్ డైరెక్టరీ (DRJI)
  • హమ్దార్డ్ విశ్వవిద్యాలయం
  • EBSCO AZ
  • OCLC- వరల్డ్ క్యాట్
  • విద్వాంసుడు
  • SWB ఆన్‌లైన్ కేటలాగ్
  • వర్చువల్ లైబ్రరీ ఆఫ్ బయాలజీ (విఫాబియో)
  • పబ్లోన్స్
  • జెనీవా ఫౌండేషన్ ఫర్ మెడికల్ ఎడ్యుకేషన్ అండ్ రీసెర్చ్
  • యూరో పబ్
  • గూగుల్ స్కాలర్
ఈ పేజీని భాగస్వామ్యం చేయండి
జర్నల్ ఫ్లైయర్
Flyer image

నైరూప్య

Amplification, Cloning and In silico Prediction of Full Length Elicitin Gene from Phytophthora capsici, the Causal Agent of Foot Rot Disease of Black Pepper

Vijesh Kumar IP, Reena N, Anandaraj M, Eapen SJ, Johnson GK and Vinitha KB

Elicitins are a family of small proteins secreted by Phytophthora, which induce leaf necrosis in infected plants. Here, we report the cloning of Elicitin gene from P. capsici, an Oomycete plant pathogen which causes significant damage to a broad range of host plants. Elicitin sequence was amplified using primers designed from the known Elicitin genes of other Phytophthora organisms based on their conserved motifs. The PCR amplified product size of 256 bp length and the BLAST analysis of the sequenced product showed perfect match with alpha-elicitin sequences of P. capsici. Subsequently, attempt was made to characterize the complete gene of elicitin from genome sequence information of P. capsici, by querying the amplified product against the genome. Local BLAST search against full genome identified entire coding sequence. Further sequence analysis identified promoter sequence, transcription start site, a leader signal sequence and a core elicitin domain, with a conserved 6 Cysteine residues. In addition, the three dimensional structure of capsicein was modelled, and the binding affinity of sterol and capsicein was studied using molecular docking. The developed model predicted strong binding affinity for Tyr 47.